Treonina - Threonine

Treonina
	; Fórmula esquelética de L- treonina
Modelo bola e pau	Modelo de preenchimento de espaço
Nomes
	Nome IUPAC Treonina
	Outros nomes Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico
Identificadores
Número CAS
Modelo 3D ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard	100.000.704
Número EC
IUPHAR / BPS
PubChem CID
UNII
Painel CompTox ( EPA )
	InChI InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1 Chave: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N ; InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1; Chave: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N;
	SORRISOS C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) O) N) O; Zwitterion : C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) O;
Propriedades
Fórmula química	C 4 H 9 N O 3
Massa molar	119,120 g · mol −1
Solubilidade em Água	(H2O, g / dl) 10,6 (30 °), 14,1 (52 °), 19,0 (61 °)
Acidez (p K a )	2,63 (carboxil), 10,43 (amino)
Página de dados suplementares
Estrutura e ; propriedades	Índice de refração ( n ), ; constante dielétrica (ε r ), etc.
; Dados termodinâmicos	Comportamento da fase; sólido-líquido-gás
Dados espectrais	UV , IR , NMR , MS
	Exceto onde indicado de outra forma, os dados são fornecidos para materiais em seu estado padrão (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
	verificar (o que é ?)
	Referências da Infobox

Treonina (símbolo Thr ou T ) é um aminoácido usado na biossíntese de proteínas . Ele contém um grupo α-amino (que está no grupo −NH protonado⁺
₃sob condições biológicas), um grupo carboxila (que está na forma −COO ^- desprotonada sob condições biológicas) e uma cadeia lateral contendo um grupo hidroxila , tornando-o um aminoácido polar sem carga. É essencial no ser humano, o que significa que o corpo não pode sintetizá-lo: deve ser obtido através da dieta. A treonina é sintetizada a partir do aspartato em bactérias como a E. coli . É codificado por todos os códons que começam com AC (ACU, ACC, ACA e ACG).

As cadeias laterais da treonina são frequentemente ligadas por hidrogênio; os pequenos motivos mais comuns formados são baseados em interações com serina : voltas ST , motivos ST (geralmente no início das hélices alfa) e grampos ST (geralmente no meio das hélices alfa).

Modificações

O resíduo de treonina é suscetível a numerosas modificações pós-tradução . O hidroxilo de cadeia lateral pode ser submetida a ó glicosilação -ligada . Além disso, os resíduos de treonina sofrem fosforilação por meio da ação de uma treonina quinase . Em sua forma fosforilada, pode ser denominada fosfotreonina . A fosfotreonina possui três sítios potenciais de coordenação (grupo carboxila, amina e fosfato) e a determinação do modo de coordenação entre ligantes fosforilados e íons metálicos que ocorrem em um organismo é importante para explicar a função da fosfotreonina nos processos biológicos.

História

Treonina foi o último dos 20 aminoácidos proteinogênicos comuns a ser descoberto. Foi descoberto em 1936 por William Cumming Rose , em colaboração com Curtis Meyer. O aminoácido foi denominado treonina porque era semelhante em estrutura ao ácido treônico , um monossacarídeo de quatro carbonos com fórmula molecular C ₄ H ₈ O ₅

Estereoisômeros


L -Treonina (2 S , 3 R ) e D -Treonina (2 R , 3 S )

L- Alotreonina (2 S , 3 S ) e D- Alotreonina (2 R , 3 R )

Treonina é um dos dois aminoácidos proteinogênicos com dois centros estereogênicos , sendo o outro a isoleucina . A treonina pode existir em quatro estereoisômeros possíveis com as seguintes configurações: ( 2S , 3R ), ( 2R , 3S ), ( 2S , 3S ) e ( 2R , 3R ). No entanto, o nome L- treonina é usado para um único estereoisômero , ácido ( 2S , 3R ) -2-amino-3-hidroxibutanóico. O segundo estereoisômero ( 2S , 3S ), que raramente está presente na natureza, é chamado de L- alotreonina. Os dois estereoisómeros ( 2R , 3S ) - e ácido ( 2R , 3R ) -2-amino-3-hidroxibutanóico são apenas de importância secundária.

Biossíntese

Como um aminoácido essencial, a treonina não é sintetizada em humanos e precisa estar presente nas proteínas da dieta. Humanos adultos requerem cerca de 20 mg / kg de peso corporal / dia. Em plantas e microrganismos, a treonina é sintetizada a partir do ácido aspártico via α-aspartil-semialdeído e homoserina . A homoserina sofre O- fosforilação ; este éster de fosfato sofre hidrólise concomitante com a realocação do grupo OH. As enzimas envolvidas em uma biossíntese típica de treonina incluem:

Biossíntese de treonina

Metabolismo

A treonina é metabolizada de pelo menos três maneiras:

Em muitos animais, é convertido em piruvato por meio da treonina desidrogenase . Um intermediário nesta via pode sofrer tiólise com CoA para produzir acetil-CoA e glicina .
Em humanos, o gene da treonina desidrogenase é um pseudogene inativo , portanto, a treonina é convertida em α-cetobutirato . O mecanismo da primeira etapa é análogo ao catalisado pela serina desidratase , e as reações da serina e da treonina desidratase são provavelmente catalisadas pela mesma enzima.
Em muitos organismos, é O-fosforilado por uma quinase preparatória para o metabolismo posterior. Isso é especialmente importante em bactérias como parte da biossíntese de cobalamina ( vitamina B12 ), pois o produto é convertido em (R) -1-aminopropan-2-ol para incorporação na cadeia lateral da vitamina.
A treonina é usada para sintetizar glicina durante a produção endógena de L-carnitina no cérebro e no fígado de ratos.

Fontes

Os alimentos ricos em treonina incluem queijo cottage , aves , peixes , carne , lentilhas , feijão preto da tartaruga e sementes de gergelim .

A treonina racêmica pode ser preparada a partir do ácido crotônico por alfa-funcionalização usando acetato de mercúrio (II) .

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