Glicina - Glycine

Glicina
Glycine-2D-skeletal.png
fórmula esquelética de glicina neutra
Glycine-zwitterion-2D-skeletal.png
fórmula esquelética de glicina zwitteriônica
Glycine-neutral-Ipttt-conformer-3D-bs-17.png
modelo ball-and-stick da estrutura da fase gasosa
Glycine-zwitterion-from-xtal-3D-bs-17.png
modelo ball-and-stick da estrutura de estado sólido zwitteriônica
Glycine-neutral-Ipttt-conformer-3D-sf.png
modelo de preenchimento de espaço da estrutura da fase gasosa
Glycine-zwitterion-from-xtal-3D-sf.png
modelo de preenchimento de espaço da estrutura de estado sólido zwitteriônica
Nomes
Nome IUPAC
Ácido aminoacético
Outros nomes
Ácido 2-aminoetanóico, glicocol
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
Abreviações Gly , G
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.000.248 Edite isso no Wikidata
Número EC
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C2H5NH2 / c3-1-2 (4) 5 / h1,3H2, (H, 4,5) VerificaY
    Chave: DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N VerificaY
  • InChI = 1S / C2H5NO2 / c3-1-2 (4) 5 / h1,3H2, (H, 4,5)
    Chave: DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYAW
  • C (C (= O) O) N
  • Zwitterion : C (C (= O) [O -]) [NH3 +]
Propriedades
C 2 H 5 N O 2
Massa molar 75,067  g · mol −1
Aparência Sólido branco
Densidade 1,1607 g / cm 3
Ponto de fusão 233 ° C (451 ° F; 506 K) (decomposição)
24,99 g / 100 mL (25 ° C)
Solubilidade solúvel em piridina
moderadamente solúvel em etanol
insolúvel em éter
Acidez (p K a ) 2,34 (carboxil), 9,6 (amino)
-40,3 · 10 −6 cm 3 / mol
Farmacologia
B05CX03 ( OMS )
Perigos
Ficha de dados de segurança Veja: página de dados
Dose ou concentração letal (LD, LC):
LD 50 ( dose mediana )
2600 mg / kg (camundongo, oral)
Página de dados suplementares
Índice de refração ( n ),
constante dielétricar ), etc.

Dados termodinâmicos
Comportamento da fase
sólido-líquido-gás
UV , IR , NMR , MS
Exceto onde indicado de outra forma, os dados são fornecidos para materiais em seu estado padrão (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
VerificaY verificar  (o que é   ?) VerificaY☒N
Referências da Infobox

Glicina (símbolo Gly ou G ; / ɡ l s i n / ) é um aminoácido que tem um único átomo de hidrogénio átomo como a sua cadeia lateral . É o aminoácido estável mais simples (o ácido carbâmico é instável), com a fórmula química NH 2 - CH 2 - COOH . A glicina é um dos aminoácidos proteinogênicos . É codificado por todos os códons começando com GG (GGU, GGC, GGA, GGG). A glicina é parte integrante da formação de alfa-hélices na estrutura secundária da proteína devido à sua forma compacta. Pelo mesmo motivo, é o aminoácido mais abundante nas hélices triplas do colágeno . A glicina também é um neurotransmissor inibitório - a interferência com sua liberação na medula espinhal (como durante uma infecção por Clostridium tetani ) pode causar paralisia espástica devido à contração muscular desinibida.

A glicina é um sólido cristalino incolor e de sabor adocicado. É o único aminoácido proteinogênico aquiral . Ele pode caber em ambientes hidrofílicos ou hidrofóbicos , devido à sua cadeia lateral mínima de apenas um átomo de hidrogênio. O radical acil é glicil .

História e etimologia

A glicina foi descoberta em 1820 pelo químico francês Henri Braconnot quando ele hidrolisou a gelatina fervendo-a com ácido sulfúrico . Ele originalmente chamou de "açúcar de gelatina", mas o químico francês Jean-Baptiste Boussingault mostrou que continha nitrogênio. O cientista americano Eben Norton Horsford , então aluno do químico alemão Justus von Liebig , propôs o nome "glycocoll"; no entanto, o químico sueco Berzelius sugeriu o nome mais simples de "glicina". O nome vem da palavra grega γλυκύς "sabor doce" (que também está relacionada aos prefixos glico- e gluco- , como em glicoproteína e glicose ). Em 1858, o químico francês Auguste Cahours determinou que a glicina era uma amina do ácido acético .

Produção

Embora a glicina possa ser isolada da proteína hidrolisada, ela não é usada para produção industrial, pois pode ser fabricada de forma mais conveniente por síntese química. Os dois principais processos são a aminação do ácido cloroacético com amônia , originando glicina e cloreto de amônio , e a síntese de aminoácidos Strecker , principal método de síntese nos Estados Unidos e Japão. Cerca de 15 mil toneladas são produzidas anualmente dessa forma.

A glicina também é cogerada como impureza na síntese de EDTA , decorrente de reações do coproduto de amônia.

Reações químicas

Suas propriedades ácido-base são as mais importantes. Em solução aquosa, a própria glicina é anfotérica : em pH baixo a molécula pode ser protonada com ap K a de cerca de 2,4 e em pH alto ela perde um próton com ap K a de cerca de 9,6 (valores precisos de p K a dependem da temperatura e força iônica).

Glycine-protonation-states-2D-skeletal.png

A glicina funciona como um ligante bidentado para muitos íons metálicos. Um complexo típico é Cu (glicinato) 2 , ou seja, Cu (H 2 NCH 2 CO 2 ) 2 , que existe tanto em isômeros cis quanto em trans.

Como uma molécula bifuncional, a glicina reage com muitos reagentes. Estes podem ser classificados em reações N-centradas e carboxilato-centro.

A amina sofre as reações esperadas. Com os cloretos de ácido, obtém-se o ácido amidocarboxílico, como o ácido hipúrico e a acetilglicina . Com o ácido nitroso obtém-se o ácido glicólico ( determinação de van Slyke ). Com o iodeto de metila , a amina torna-se quaternizada para dar trimetilglicina , um produto natural:

H
3
N+
CH
2
COO-
+ 3 CH 3 I → (CH
3
)
3
N+
CH
2
COO-
+ 3 HI

A glicina se condensa consigo mesma para dar peptídeos, começando com a formação de glicilglicina :

2 H
3
N+
CH
2
COO-
H
3
N+
CH
2
CONHCH
2
COO-
+ H 2 S

A pirólise de glicina ou glicilglicina dá 2,5-dicetopiperazina , a diamida cíclica.

Metabolismo

Biossíntese

A glicina não é essencial para a dieta humana , pois é biossintetizada no corpo a partir do aminoácido serina , que por sua vez é derivado do 3-fosfoglicerato , mas a capacidade metabólica de biossíntese de glicina não satisfaz a necessidade de síntese de colágeno. Na maioria dos organismos, a enzima serina hidroximetiltransferase catalisa essa transformação por meio do cofator de fosfato de piridoxal :

serina + tetrahidrofolato → glicina + N 5 , N 10 tetrahidrofolato -metileno + H 2 S

No fígado dos vertebrados , a síntese de glicina é catalisada pela glicina sintase (também chamada de enzima de clivagem da glicina). Esta conversão é prontamente reversível :

CO 2 + NH+
4
+ N 5 , N 10 -metileno tetrahidrofolato + NADH + H + ⇌ Glicina + tetrahidrofolato + NAD +

Além de ser sintetizada a partir da serina, a glicina também pode ser derivada da treonina , colina ou hidroxiprolina por meio do metabolismo interorganizacional do fígado e dos rins.

Degradação

A glicina é degradada por três vias. A via predominante em animais e plantas é o reverso da via da glicina sintase mencionada acima. Neste contexto, o sistema enzimático envolvido é geralmente denominado sistema de clivagem da glicina :

Glicina + tetra-hidrofolato + NAD + ⇌ CO 2 + NH+
4
+ N 5 , N 10 -metileno tetra-hidrofolato + NADH + H +

Na segunda via, a glicina é degradada em duas etapas. A primeira etapa é o reverso da biossíntese de glicina a partir da serina com serina hidroximetil transferase. A serina é então convertida em piruvato pela serina desidratase .

Na terceira via de degradação, a glicina é convertida em glioxilato pela D-aminoácido oxidase . O glioxilato é então oxidado pela lactato desidrogenase hepática a oxalato em uma reação dependente de NAD + .

A meia-vida da glicina e sua eliminação do corpo variam significativamente com base na dose. Em um estudo, a meia-vida variou entre 0,5 e 4,0 horas.

A glicina é extremamente sensível aos antibióticos que têm como alvo o folato, e os níveis de glicina no sangue caem gravemente em um minuto após as injeções de antibióticos. Alguns antibióticos podem esgotar mais de 90% da glicina poucos minutos após serem administrados.

Função fisiológica

A principal função da glicina é atuar como precursor de proteínas . A maioria das proteínas incorpora apenas pequenas quantidades de glicina, uma exceção notável sendo o colágeno , que contém cerca de 35% de glicina devido ao seu papel periodicamente repetido na formação da estrutura da hélice do colágeno em conjunto com a hidroxiprolina . No código genético , a glicina é codificada por todos os códons começando com GG, a saber GGU, GGC, GGA e GGG.

Como um intermediário biossintético

Em eucariotos superiores , o ácido δ-aminolevulínico , o precursor chave das porfirinas , é biossintetizado a partir da glicina e da succinil-CoA pela enzima ALA sintase . Glicina fornece a central C 2 N subunidade de todas as purinas .

Como um neurotransmissor

A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central , especialmente na medula espinhal , tronco cerebral e retina . Quando os receptores de glicina são ativados, o cloreto entra no neurônio por meio de receptores ionotrópicos, causando um potencial inibitório pós-sináptico (IPSP). A estricnina é um forte antagonista dos receptores ionotrópicos da glicina, enquanto a bicuculina é fraca. A glicina é um co-agonista necessário junto com o glutamato para os receptores NMDA . Em contraste com o papel inibidor da glicina na medula espinhal, esse comportamento é facilitado nos receptores glutamatérgicos ( NMDA ) que são excitatórios. O DL 50 da glicina é de 7930 mg / kg em ratos (oral) e geralmente causa morte por hiperexcitabilidade.

Usos

Nos EUA, a glicina é normalmente vendida em dois graus: Farmacopeia dos Estados Unidos (“USP”) e grau técnico. As vendas de grau USP representam aproximadamente 80 a 85 por cento do mercado americano de glicina. Se for necessária pureza maior do que o padrão USP, por exemplo, para injeções intravenosas , uma glicina de grau farmacêutico mais cara pode ser usada. A glicina de grau técnico, que pode ou não atender aos padrões de grau da USP, é vendida a um preço mais baixo para uso em aplicações industriais, por exemplo, como um agente em complexação e acabamento de metais.

Alimentos para animais e humanos

Estrutura de cis -Cu (glicinato) 2 (H 2 O).

A glicina não é amplamente utilizada em alimentos por seu valor nutricional, exceto em infusões. Em vez disso, o papel da glicina na química alimentar é como aromatizante. É levemente doce e neutraliza o gosto de sacarina . Ele também tem propriedades conservantes, talvez devido à sua complexação com íons metálicos. Complexos de glicinato de metal, por exemplo, glicinato de cobre (II), são usados ​​como suplementos para rações animais.

Matéria-prima química

A glicina é um intermediário na síntese de uma variedade de produtos químicos. É usado na fabricação dos herbicidas glifosato , iprodiona , glifosina, imiprotrina e eglinazina. É usado como intermediário do medicamento, como o tianfenicol .

Pesquisa de laboratório

A glicina é um componente significativo de algumas soluções usadas no método SDS-PAGE de análise de proteínas. Ele serve como um agente tampão, mantendo o pH e evitando danos à amostra durante a eletroforese. A glicina também é usada para remover anticorpos de marcação de proteína de membranas de Western blot para permitir a sondagem de várias proteínas de interesse do gel de SDS-PAGE. Isso permite que mais dados sejam extraídos da mesma amostra, aumentando a confiabilidade dos dados, reduzindo a quantidade de processamento de amostra e o número de amostras necessárias. Este processo é conhecido como decapagem.

Presença no espaço

A presença de glicina fora da Terra foi confirmada em 2009, com base na análise de amostras que foram coletadas em 2004 pela espaçonave da NASA Stardust do cometa Wild 2 e posteriormente retornadas à Terra. A glicina já havia sido identificada no meteorito Murchison em 1970. A descoberta da glicina cometária reforçou a hipótese da panspermia , que afirma que os "blocos de construção" da vida estão espalhados por todo o universo. Em 2016, a detecção de glicina no Cometa 67P / Churyumov – Gerasimenko pela espaçonave Rosetta foi anunciada.

A detecção de glicina fora do Sistema Solar no meio interestelar tem sido debatida. Em 2008, o Instituto Max Planck de Radioastronomia descobriu as linhas espectrais de uma molécula semelhante à glicina aminoacetonitrila na Grande Molécula Heimat , uma nuvem de gás gigante próxima ao centro galáctico na constelação de Sagitário .

Evolução

Vários estudos evolutivos independentes usando diferentes tipos de dados sugeriram que a glicina pertence a um grupo de aminoácidos que constituiu o código genético inicial. Por exemplo, regiões de baixa complexidade (em proteínas), que podem se assemelhar aos protopeptídeos do código genético inicial , são altamente enriquecidas em glicina.

Presença em alimentos

Fontes alimentares de glicina
Comida g / 100g
Salgadinhos, peles de porco 11,04
Farinha de sementes de gergelim (baixo teor de gordura) 3,43
Bebidas, proteína em pó (à base de soja ) 2,37
Sementes, farinha de semente de cártamo, parcialmente desengordurada 2,22
Carne, bisão, carne bovina e outros (várias partes) 1,5-2,0
Sobremesas de gelatina 1,96
Sementes, grãos de abóbora e abóbora 1,82
Peru, todas as classes, costas, carne e pele 1,79
Frango, frangos ou fritadeiras, carne e pele 1,74
Carne de porco, moída, 96% magra / 4% gordura, cozida, crumbles 1,71
Bacon e palitos de boi 1,64
Amendoim 1,63
Crustáceos , lagosta espinhosa 1,59
Especiarias, sementes de mostarda , solo 1,59
Salame 1,55
Porcas, butternuts , secou 1,51
Peixe, salmão, rosa, enlatado, sólidos drenados 1,42
Amêndoas 1,42
Peixe, cavala 0,93
Cereais prontos para comer, granola, caseira 0,81
Alho-poró , (bulbo e parte inferior da folha), liofilizado 0,7
Queijo, parmesão (e outros), ralado 0,56
Soja , verde, cozida, fervida, escorrida, sem sal 0,51
Pão, proteína (inclui glúten) 0,47
Ovo, inteiro, cozido, frito 0,47
Feijão, branco, sementes maduras, cozidas, fervidas, com sal 0,38
Lentilhas, sementes maduras, cozidas, fervidas, com sal 0,37

Veja também

Referências

Leitura adicional

links externos