Hidroxilase de aminoácido aromático dependente de biopterina - Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase
| Biopterin_H | |||||||||
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 estrutura cristalina do complexo ternário do domínio catalítico da fenilalanina hidroxilase humana (Fe (II)) complexada com tetrahidrobiopterina e norleucina
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Biopterin_H | ||||||||
| Pfam | PF00351 | ||||||||
| InterPro | IPR019774 | ||||||||
| PRÓSITO | PDOC00316 | ||||||||
| SCOP2 | 1toh / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00361 | ||||||||
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Hidroxilases de aminoácidos aromáticos dependentes de biopterina ( AAAH ) são uma família de enzimas hidroxilase de aminoácidos aromáticos que inclui fenilalanina 4-hidroxilase ( EC 1.14.16.1 ), tirosina 3-hidroxilase ( EC 1.14.16.2 ) e triptofano 5-hidroxilase ( EC 1.14.16.4 ). Essas enzimas hidroxilam principalmente os aminoácidos L-fenilalanina , L-tirosina e L-triptofano , respectivamente.
As enzimas AAAH são proteínas funcional e estruturalmente relacionadas que atuam como catalisadores limitadores de taxa para importantes vias metabólicas . Cada enzima AAAH contém ferro e catalisa a hidroxilação do anel de aminoácidos aromáticos usando tetrahidrobiopterina (BH4) como substrato . As enzimas AAAH são reguladas por fosforilação em serinas em seus terminais-N.
Papel no metabolismo
Em humanos, a deficiência de fenilalanina hidroxilase pode causar fenilcetonúria , o erro inato mais comum do metabolismo de aminoácidos . A fenilalanina hidroxilase catalisa a conversão de L-fenilalanina em L-tirosina . A tirosina hidroxilase catalisa a etapa limitante da taxa na biossíntese de catecolaminas : a conversão de L-tirosina em L-DOPA . Da mesma forma, a triptofano hidroxilase catalisa a etapa de limitação da taxa na biossíntese da serotonina : a conversão de L-triptofano em 5-hidroxi-L-triptofano .
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Estrutura
Foi sugerido que cada uma das enzimas AAAH contém um domínio catalítico C-terminal conservado (C) e um domínio regulador N-terminal não relacionado (R). É possível que os domínios da proteína R tenham surgido de genes que foram recrutados de diferentes fontes para se combinarem com o gene comum para o núcleo catalítico. Assim, combinando com o mesmo domínio C, as proteínas adquiriram as propriedades regulatórias únicas dos domínios R separados.