Quinoproteína glicose desidrogenase - Quinoprotein glucose dehydrogenase
| Quinoproteína glicose desidrogenase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| EC nº | 1.1.5.2 | ||||||||
| CAS no. | 81669-60-5 | ||||||||
| Bancos de dados | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Em enzimologia , uma quinoproteína glicose desidrogenase ( EC 1.1.5.2 ) é uma enzima que catalisa a reação química
- D-glicose + ubiquinona D-glucono-1,5-lactona + ubiquinol
Assim, os dois substratos dessa enzima são D-glicose e ubiquinona , enquanto seus dois produtos são D-glucono-1,5-lactona e ubiquinol .
Esta enzima pertence à família das oxidorredutases , especificamente aquelas que atuam no grupo CH-OH do doador com uma quinona ou composto semelhante como aceptor. O nome sistemático desta classe de enzimas é D-glicose: ubiquinona oxidoredutase . Outros nomes comumente usados incluem D-glicose: (pirroloquinolina-quinona) 1-oxidoredutase , glicose desidrogenase (dependente de PQQ) , glicose desidrogenase (pirroloquinolina-quinona) e quinoproteína D-glicose desidrogenase . Esta enzima participa da via da pentose fosfato . Ele emprega um cofator , PQQ .
Referências
Leitura adicional
- Ameyama M, Nonobe M, Hayashi M, Shinagawa E, Matsushita K, Adachi O (1985). "Modo de ligação da quinona pirroloquinolina a apo-glicose desidrogenase" . Agric. Biol. Chem . 49 (4): 1227–1231. doi : 10.1271 / bbb1961.49.1227 .
- Duine JA, Frank J, van Zeeland JK (dezembro de 1979). "Glicose desidrogenase de Acinetobacter calcoaceticus: a 'quinoproteína ' " . FEBS Letters . 108 (2): 443–6. doi : 10.1016 / 0014-5793 (79) 80584-0 . PMID 520586 .
- Yamada M, Sumi K, Matsushita K, Adachi O, Yamada Y (junho de 1993). "Análise topológica da quinoproteína glicose desidrogenase em Escherichia coli e seu sítio de ligação à ubiquinona" . The Journal of Biological Chemistry . 268 (17): 12812–7. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 31460-1 . PMID 8509415 .
- Dewanti AR, Duine JA (maio de 1998). "Reconstituição da quinoproteína glicose desidrogenase apoenzima integrada na membrana com PQQ e o mecanismo de ação da holoenzima". Bioquímica . 37 (19): 6810–8. doi : 10.1021 / bi9722610 . PMID 9578566 .
- Oubrie A, Rozeboom HJ, Dijkstra BW (outubro de 1999). "Estrutura do sítio ativo da quinoproteína glicose desidrogenase solúvel complexada com metil-hidrazina: um complexo co-fator-inibidor covalente" . Anais da Academia Nacional de Ciências dos Estados Unidos da América . 96 (21): 11787–91. doi : 10.1073 / pnas.96.21.11787 . PMC 18364 . PMID 10518528 .
- Elias M, Tanaka M, Sakai M, Toyama H, Matsushita K, Adachi O, Yamada M (dezembro de 2001). "Domínio periplasmático C-terminal de Escherichia coli quinoproteína glicose desidrogenase transfere elétrons para ubiquinona" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (51): 48356–61. doi : 10.1074 / jbc.M107355200 . PMID 11604400 .
 |
Este artigo é um esboço sobre enzimas . Você pode ajudar a Wikipedia expandindo-a . |