CRYM - CRYM

CRYM
Protein CRYM PDB 2i99.png
Estruturas disponíveis
PDB Pesquisa Ortholog: PDBe RCSB
Identificadores
Apelido CRYM , DFNA40, THBP, cristalino mu
IDs externos OMIM : 123740 MGI : 102675 HomoloGene : 1424 GeneCards : CRYM
Ortólogos
Espécies Humano Mouse
Entrez
Conjunto
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001014444
NM_001888
NM_001376256

NM_016669

RefSeq (proteína)

NP_001879
NP_001363185

NP_057878

Localização (UCSC) Chr 16: 21,24 - 21,3 Mb Chr 7: 120,19 - 120,2 Mb
Pesquisa PubMed
Wikidata
Ver / Editar Humano Ver / Editar Mouse

O homólogo de Mu-cristalina, também conhecido como proteína de ligação do hormônio da tireoide regulada por NADP (THBP), é uma proteína que, em humanos, é codificada pelo gene CRYM . Múltiplas variantes transcritas com splicing alternativo foram encontradas para este gene.

Função

As cristalinas são separadas em duas classes: específicas para táxons e onipresentes. A primeira classe também é chamada de cristalinas restritas filogeneticamente. A última classe constitui as principais proteínas das lentes oculares de vertebrados e mantém a transparência e o índice de refração da lente. Este gene codifica uma proteína cristalina específica do táxon que se liga a NADPH e tem similaridade de sequência com ornitina ciclodeaminases bacterianas . A proteína codificada não desempenha um papel estrutural no tecido do cristalino e, em vez disso, se liga ao hormônio tireoidiano para possíveis papéis regulatórios ou de desenvolvimento.

Sua função enzimática foi determinada como uma cetimina redutase , reduzindo as cetiminas cíclicas às suas formas reduzidas. Tanto o NADH quanto o NADPH podem ser usados ​​como cofator. O substrato mais ativo em pH 5,0 é aminoetilcisteína cetimina (AECK), porém em pH neutro (pH 7,2) o substrato mais ativo é 1-piperideina-2-carboxilato, que é uma parte importante da via do ácido pipecólico . Descobriu-se que a forma ativa da tiroxina , T 3 , é um inibidor potente em concentrações nanomolares.

Além de seu papel na biologia do cristalino, o CRYM também parece estar envolvido na sinalização do hormônio tireoidiano em outros tecidos. Pode ser demonstrado que as mutações do CRYM podem causar surdez por meio dos efeitos de ligação do hormônio tireoidiano nos fibrócitos da cóclea . A interrupção do gene CRYM leva à diminuição das concentrações de T3 em ambos os tecidos e no soro, sem alteração da ação de T3 periférica in vivo.

A existência de proteínas de ligação do hormônio tireoidiano intracelular foi postulada a partir de modelos matemáticos da homeostase hipofisária-tireoidiana . As propriedades de ligação foram assumidas como semelhantes às das proteínas de ligação extracelular, no entanto, não está claro se o THBP é a única proteína de ligação do hormônio tireoidiano intracelular.

Referências

links externos

Leitura adicional