4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato redutase - 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
| 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato redutase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Tetrâmero de dihidrodipicolinato redutase, Corynebacterium glutamicum
| |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| EC nº | 1.17.1.8 | ||||||||
| CAS no. | 9055-46-3 | ||||||||
| Bancos de dados | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologia Genética | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Em enzimologia , uma 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato redutase ( EC 1.17.1.8 ) é uma enzima que catalisa a reação química
- (S) -2,3,4,5-tetra-hidropiridina-2,6-dicarboxilato + NAD (P) + + H 2 O (2S, 4S) -4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahydrodipicolinate + NAD (P) H + H +
Os 3 substratos desta enzima são (S) -2,3,4,5-tetrahidropiridina-2,6-dicarboxilato , NAD + ou NADP + e H 2 O , enquanto seus 3 produtos são (2S, 4S) -4 -hidroxi-2,3,4,5-tetrahidrodipicolinato , NADH ou NADPH e H + .
Esta enzima participa da biossíntese de lisina .
Nomenclatura
Esta enzima pertence à família das oxidorredutases , especificamente aquelas que atuam nos grupos CH ou CH 2 com NAD + ou NADP + como aceptor. O nome sistemático desta classe de enzimas é (S) -2,3,4,5-tetrahidropiridina-2,6-dicarboxilato: NAD (P) + 4-oxidorredutase. Outros nomes de uso comum incluem:
- dihidrodipicolinato redutase,
- ácido diidrodipicolínico redutase, e
- 2,3,4,5-tetra-hidrodipicolinato: NAD (P) + oxidorredutase.
Referências
Leitura adicional
- Farkas W, Gilvarg C (dezembro de 1965). "A etapa de redução na biossíntese do ácido diaminopimélico" . The Journal of Biological Chemistry . 240 (12): 4717–22. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 97014-6 . PMID 4378965 .
- Tamir H (1971). "Diidrodipicolínico redutase do ácido (Escherichia coli)". Methods Enzymol . 17B : 134–139. doi : 10.1016 / 0076-6879 (71) 17030-9 .
- Devenish SR, Blunt JW, Gerrard JA (junho de 2010). "Estudos de NMR descobrem substratos alternativos para dihidrodipicolinato sintase e sugerem que dihidrodipicolinato redutase também é uma desidratase". Journal of Medicinal Chemistry . 53 (12): 4808–12. doi : 10.1021 / jm100349s . PMID 20503968 .
