Transaminase - Transaminase
| Aminotransferase | |||||||||
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Aspartato transaminase de E. coli com cofator Piridoxal 5 'Fosfato
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Aminotransferase | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| InterPro | IPR004839 | ||||||||
| Membranome | 273 | ||||||||
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As transaminases ou aminotransferases são enzimas que catalisam uma reação de transaminação entre um aminoácido e um α- cetoácido . Eles são importantes na síntese de aminoácidos, que formam as proteínas.
Função e mecanismo
Um aminoácido contém um grupo amina (NH 2 ). Um cetoácido contém um grupo ceto (= O). Na transaminação , o grupo NH 2 de uma molécula é trocado pelo grupo = O da outra molécula. O aminoácido torna-se um cetoácido e o cetoácido torna-se um aminoácido.
A maioria das transaminases são enzimas proteicas . No entanto, algumas atividades de transaminação do ribossomo foram catalisadas por ribozimas (enzimas de RNA). Exemplos são a ribozima cabeça de martelo , a ribozima VS e a ribozima em gancho .
As transaminases requerem a coenzima piridoxal fosfato , que é convertida em piridoxamina na primeira meia-reação, quando um aminoácido é convertido em um cetoácido. A piridoxamina ligada à enzima, por sua vez, reage com o piruvato , oxaloacetato ou alfa-cetoglutarato , dando alanina , ácido aspártico ou ácido glutâmico , respectivamente. Muitas reações de transaminação ocorrem em tecidos, catalisadas por transaminases específicas para um par particular amino / cetoácido. As reações são prontamente reversíveis, sendo a direção determinada por quais reagentes estão em excesso. Esta reversibilidade pode ser explorada para aplicações de química sintética para alcançar a síntese de valiosas aminas quirais. As enzimas específicas são nomeadas a partir de um dos pares de reagentes, por exemplo; a reação entre o ácido glutâmico e o ácido pirúvico para formar o ácido alfa cetoglutárico e a alanina é chamada de alanina transaminase e foi originalmente chamada de glutâmico-pirúvica transaminase ou GPT, abreviadamente.
As atividades da transaminase nos tecidos podem ser investigadas incubando um homogenato com vários pares de amino / cetoácido. A transaminação é demonstrada se o novo aminoácido e cetoácido correspondentes forem formados, conforme revelado por cromatografia em papel. A reversibilidade é demonstrada usando o par ceto / aminoácido complementar como reagentes de partida. Depois que o cromatograma foi retirado do solvente, o cromatograma é então tratado com ninidrina para localizar os pontos.
Metabolismo de aminoácidos em animais
Os animais devem metabolizar proteínas em aminoácidos, às custas do tecido muscular, quando o açúcar no sangue está baixo. A preferência das transaminases hepáticas por oxaloacetato ou alfa-cetoglutarato desempenha um papel fundamental no encaminhamento do nitrogênio do metabolismo dos aminoácidos para aspartato e glutamato para conversão em uréia para excreção de nitrogênio. De maneira semelhante, nos músculos, o uso de piruvato para transaminação dá alanina , que é transportada pela corrente sanguínea para o fígado (a reação geral é denominada ciclo glicose-alanina ). Aqui, outras transaminases regeneram o piruvato, que fornece um precursor valioso para a gliconeogênese . Este ciclo de alanina é análogo ao ciclo de Cori , que permite o metabolismo anaeróbico pelos músculos.
Usos diagnósticos
As enzimas transaminases são importantes na produção de vários aminoácidos, e medir as concentrações de várias transaminases no sangue é importante no diagnóstico e rastreamento de muitas doenças . Por exemplo, a presença de transaminases elevadas pode ser um indicador de dano hepático e cardíaco. Duas importantes enzimas transaminase são aspartato transaminase (AST), também conhecido como soro glutâmico oxaloacético transaminase (SGOT); e alanina transaminase (ALT), também chamada de alanina aminotransferase (ALAT) ou glutamato-piruvato transaminase sérica (SGPT). Essas transaminases foram descobertas em 1954 e sua importância clínica foi descrita em 1955.
Veja também
- Ácido valpróico - um inibidor da transaminase GABA
Referências
Leitura adicional
- Ghany M, Hoofnagle JH (2005). “Abordagem ao Paciente com Doença Hepática”. Em Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (eds.). Harrison's Principles of Internal Medicine (16ª ed.). Nova York: McGraw-Hill. pp. 1814–5.
- Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3ª ed.). Nova York: Worth Publishers. pp. 628–31, 634, 828–30.
links externos
- Transaminases nos cabeçalhos de assuntos médicos da Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA (MeSH)
