Erepsin - Erepsin
Erepsina é uma mistura de enzimas contidas em uma fração de proteína encontrada nos sucos intestinais que digerem peptonas em aminoácidos . É produzida e secretada pelas glândulas intestinais no íleo e no pâncreas , mas também é amplamente encontrada em outras células. É, entretanto, um termo raramente usado na literatura científica, pois termos mais precisos são preferidos.
História
A Erepsina foi descoberta no início do século XX pelo fisiologista alemão Otto Cohnheim (1873-1953), que encontrou uma substância que quebra as peptonas em aminoácidos nos intestinos. Ele denominou essa hipotética protease em seu extrato de proteína de "erepsina" em 1901, derivada de uma palavra grega que significa "Eu me decompo" (هίπω). Sua descoberta foi significativa porque derrubou a "hipótese de ressíntese" anterior, que propunha que as proteínas são quebradas em peptonas, a partir das quais as proteínas podem ser ressintetizadas, e ajudou a estabelecer a ideia de que os aminoácidos livres em vez de peptonas são os blocos de construção das proteínas.
Erepsina foi originalmente pensada para ser uma única enzima ou uma mistura de algumas enzimas envolvidas nos estágios terminais da quebra de peptídeos em aminoácidos livres no intestino. No entanto, ficou claro mais tarde que a erepsina é na verdade uma mistura complexa de diferentes peptidases. Também foi descoberto que não é exclusivo da mucosa intestinal e está amplamente presente em muitas outras células e organismos. O termo erepsina deixou de ser usado na literatura científica na segunda metade do século XX, pois os cientistas consideravam seu uso como um termo para uma única enzima ou algumas enzimas enganoso, e termos mais precisos como aminopeptidase , carboxipeptidase e dipeptidase são preferidos. O termo agora é considerado obsoleto.
Propriedades
Erepsina pode conter dipeptidases , aminopeptidases , ocasionalmente, carboxipeptidases , e outros, incluindo leucil aminopeptidase , prolinase e prolidase . Geralmente é agrupado em exopeptidases , proteases que atuam apenas nas ligações peptídicas mais externas de uma cadeia polipeptídica. O pH ótimo para o grupo de enzimas é em torno de pH 8, mas algumas enzimas individuais dentro deste grupo podem ser distinguidas por suas diferenças na estabilidade e pH ótimo.