Asparagina - Asparagine

l- asparagina
Fórmula esquelética de L-asparagina
Fórmula esquelética de L- asparagina
Modelo ball-and-stick da molécula de L-asparagina como um zwitterion
Asparagina-from-xtal-3D-bs-17.png
Asparagine-from-xtal-3D-sf.png
Nomes
Nome IUPAC
Asparagina
Outros nomes
Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanóico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.019.565 Edite isso no Wikidata
Número EC
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H2,6,7) (H, 8,9) / t2- / m0 / s1 VerificaY
    Chave: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N VerificaY
  • InChI = 1 / C4H8N2O3 / c5-2 (4 (8) 9) 1-3 (6) 7 / h2H, 1,5H2, (H2,6,7) (H, 8,9) / t2- / m0 / s1
    Chave: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHBD
  • O = C (N) C [C @ H] (N) C (= O) O
  • Zwitterion : O = C (N) C [C @ H] ([NH3 +]) C (= O) [O-]
  • C ([C @@ H] (C (= O) O) N) C (= O) N
  • Zwitterion : C ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) C (= O) N
Propriedades
C 4 H 8 N 2 O 3
Massa molar 132,119  g · mol −1
Aparência cristais brancos
Densidade 1,543 g / cm 3
Ponto de fusão 234 ° C (453 ° F; 507 K)
Ponto de ebulição 438 ° C (820 ° F; 711 K)
2,94 g / 100 mL
Solubilidade solúvel em ácidos , bases , insignificante em metanol , etanol , éter , benzeno
log P -3,82
Acidez (p K a )
-69,5 · 10 −6 cm 3 / mol
Estrutura
ortorrômbico
Termoquímica
Entalpia de
formação
padrãof H 298 )
-789,4 kJ / mol
Perigos
Ficha de dados de segurança Veja: página de dados
Sigma-Alrich
NFPA 704 (diamante de fogo)
1
0
0
Ponto de inflamação 219 ° C (426 ° F; 492 K)
Página de dados suplementares
Índice de refração ( n ),
constante dielétricar ), etc.

Dados termodinâmicos
Comportamento da fase
sólido-líquido-gás
UV , IR , NMR , MS
Exceto onde indicado de outra forma, os dados são fornecidos para materiais em seu estado padrão (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
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Referências da Infobox

Asparagina (símbolo Asn ou N ), é um α- aminoácido que é utilizado na biossíntese de proteínas . Ele contém um grupo α-amino (que está no grupo −NH protonado+
3
sob condições biológicas), um grupo de ácido α-carboxílico (que está na forma −COO - desprotonada sob condições biológicas) e uma carboxamida de cadeia lateral , classificando-a como um polar (em pH fisiológico), aminoácido alifático . Não é essencial em humanos, o que significa que o corpo pode sintetizá-lo. É codificado pelos códons AAU e AAC.

Uma reação entre a asparagina e açúcares redutores ou outra fonte de carbonilas produz acrilamida nos alimentos quando aquecida a temperatura suficiente. Esses produtos ocorrem em produtos de panificação, como batatas fritas, batatas fritas e pão torrado.

História

A asparagina foi isolada pela primeira vez em 1806 de forma cristalina pelos químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet (então um jovem assistente) do suco de aspargo , no qual é abundante, daí o nome escolhido. Foi o primeiro aminoácido a ser isolado.

Três anos depois, em 1809, Pierre Jean Robiquet identificou uma substância de raiz de alcaçuz com propriedades que qualificou como muito semelhantes às da asparagina, e que Plisson identificou em 1828 como a própria asparagina.

A determinação da estrutura da asparagina exigiu décadas de pesquisa. A fórmula empírica da asparagina foi determinada pela primeira vez em 1833 pelos químicos franceses Antoine François Boutron Charlard e Théophile-Jules Pelouze ; no mesmo ano, o químico alemão Justus Liebig forneceu uma fórmula mais precisa. Em 1846, o químico italiano Raffaele Piria tratou a asparagina com ácido nitroso , que removeu os grupos amina da molécula (–NH 2 ) e transformou a asparagina em ácido málico . Isso revelou a estrutura fundamental da molécula: uma cadeia de quatro átomos de carbono. Piria achava que a asparagina era uma diamida do ácido málico; entretanto, em 1862, o químico alemão Hermann Kolbe mostrou que essa suposição estava errada; em vez disso, Kolbe concluiu que a asparagina era uma amida de uma amina de ácido succínico . Em 1886, o químico italiano Arnaldo Piutti (1857–1928) descobriu uma imagem espelhada ou " enantiômero " da forma natural da asparagina, que compartilhava muitas das propriedades da asparagina, mas também era diferente dela. Como a estrutura da asparagina ainda não era totalmente conhecida - a localização do grupo amina dentro da molécula ainda não estava estabelecida - Piutti sintetizou a asparagina e publicou sua verdadeira estrutura em 1888.

Função estrutural em proteínas

Uma vez que a cadeia lateral de asparagina pode formar interações de ligações de hidrogênio com a estrutura do peptídeo, resíduos de asparagina são frequentemente encontrados perto do início de alfa-hélices como asx voltas e motivos asx e em motivos de volta semelhantes, ou como anéis de amida , em folhas beta. Seu papel pode ser pensado como "limitar" as interações de ligações de hidrogênio que, de outra forma, seriam satisfeitas pela estrutura polipeptídica.

A asparagina também fornece locais-chave para a glicosilação ligada a N , modificação da cadeia da proteína com a adição de cadeias de carboidratos. Normalmente, uma árvore de carboidratos só pode ser adicionada a um resíduo de asparagina se este for flanqueado no lado C por X- serina ou X- treonina , onde X é qualquer aminoácido com exceção da prolina .

A asparagina pode ser hidroxilada no fator de transcrição HIF1 induzível por hipóxia. Esta modificação inibe a ativação do gene mediada por HIF1.

Origens

Fontes dietéticas

A asparagina não é essencial para os seres humanos, o que significa que pode ser sintetizada a partir de intermediários da via metabólica central e não é necessária na dieta.

A asparagina é encontrada em:

Biossíntese

O precursor da asparagina é o oxaloacetato . O oxaloacetato é convertido em aspartato por meio de uma enzima transaminase . A enzima transfere o grupo amino do glutamato para o oxaloacetato, produzindo α-cetoglutarato e aspartato. A enzima asparagina sintetase produz asparagina, AMP , glutamato e pirofosfato a partir de aspartato, glutamina e ATP . Na reação de asparagina sintetase, o ATP é usado para ativar o aspartato, formando β-aspartil-AMP. A glutamina doa um grupo amônio, que reage com o β-aspartil-AMP para formar asparagina e AMP livre.

A biossíntese da asparagina a partir do oxaloacetato

Degradação

A asparagina geralmente entra no ciclo do ácido cítrico em humanos como oxaloacetato. Nas bactérias, a degradação da asparagina leva à produção de oxaloacetato, que é a molécula que se combina com o citrato no ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs). A asparagina é hidrolisada em aspartato pela asparaginase. O aspartato então sofre transaminação para formar glutamato e oxaloacetato a partir do alfa-cetoglutarato.

Função

A asparagina é necessária para o desenvolvimento e função do cérebro. A disponibilidade de asparagina também é importante para a síntese de proteínas durante a replicação de poxvírus.

A adição de N-acetilglucosamina à asparagina é realizada por enzimas oligossacariltransferases no retículo endoplasmático . Esta glicosilação é importante tanto para a estrutura quanto para a função da proteína.

Estrutura Zwitterion

( S ) -Asparagina (esquerda) e ( R ) -asparagina (direita) na forma zwitteriônica em pH neutro.

Ligação suposta ao câncer em ratos de laboratório

De acordo com um artigo de 2018 no The Guardian , um estudo descobriu que a diminuição dos níveis de asparagina reduziu "drasticamente" a propagação do câncer de mama em ratos de laboratório. O artigo observou que estudos semelhantes não foram conduzidos em humanos.

Referências

links externos