Alanine - Alanine

Alanina
Alanina na forma não iônica
Fórmula esquelética de L- alanina
Alanina-from-xtal-3D-bs-17.png
L-alanina-from-xtal-Mercury-3D-sf.png
Nomes
Nome IUPAC
Alanina
Nome IUPAC preferido
Ácido 2-aminopropanoico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
3DMet
1720248
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.000.249 Edite isso no Wikidata
Número EC
49628
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C3H7NO2 / c1-2 (4) 3 (5) 6 / h2H, 4H2,1H3, (H, 5,6) / t2- / m0 / s1
    Chave: QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N
  • ( L ): InChI = 1S / C3H7NO2 / c1-2 (4) 3 (5) 6 / h2H, 4H2,1H3, (H, 5,6) / t2- / m0 / s1
    Chave: QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N
  • ( D ): InChI = 1S / C3H7NO2 / c1-2 (4) 3 (5) 6 / h2H, 4H2,1H3, (H, 5,6) / t2- / m1 / s1
    Chave: QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N
  • (quiralidade não especificada): InChI = 1S / C3H7NO2 / c1-2 (4) 3 (5) 6 / h2H, 4H2,1H3, (H, 5,6)
    Chave: QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N
  • ( L ): C [C @@ H] (C (= O) O) N
  • ( D ): C [C @ H] (C (= O) O) N
  • (quiralidade não especificada): CC (C (= O) O) N
  • (zwitterion, L ): C [C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]
  • (zwitterion, D ): C [C @ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]
  • (zwitterion, quiralidade não especificada): CC (C (= O) [O -]) [NH3 +]
Propriedades
C 3 H 7 N O 2
Massa molar 89,094  g · mol −1
Aparência pó branco
Densidade 1,424 g / cm 3
Ponto de fusão 258 ° C (496 ° F; 531 K) (sublimes)
167,2 g / L (25 ° C)
log P -0,68
Acidez (p K a )
-50,5 · 10 −6 cm 3 / mol
Página de dados suplementares
Índice de refração ( n ),
constante dielétricar ), etc.

Dados termodinâmicos
Comportamento da fase
sólido-líquido-gás
UV , IR , NMR , MS
Exceto onde indicado de outra forma, os dados são fornecidos para materiais em seu estado padrão (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
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Referências da Infobox

Alanina (símbolo Ala ou A ) é um α- aminoácido usado na biossíntese de proteínas . Ele contém um grupo amina e um grupo ácido carboxílico , ambos ligados ao átomo de carbono central, que também carrega uma cadeia lateral do grupo metil . Por conseguinte, o seu nome sistemático IUPAC é o ácido 2-aminopropanóico, e classifica-se como um não-polar , alifático ácido α-amino. Em condições biológicas, ele existe em sua forma zwitteriônica com seu grupo amina protonado (como −NH 3 + ) e seu grupo carboxila desprotonado (como −CO 2 - ). Não é essencial para os humanos, pois pode ser sintetizado metabolicamente e não precisa estar presente na dieta. É codificado por todos os códons começando com GC (GCU, GCC, GCA e GCG).

O L - isômero da alanina ( canhoto ) é aquele que é incorporado às proteínas. A L- alanina perde apenas para a leucina em taxa de ocorrência, respondendo por 7,8% da estrutura primária em uma amostra de 1.150 proteínas . A forma destra, D- alanina, ocorre em polipeptídeos em algumas paredes celulares bacterianas e em alguns antibióticos peptídicos , e ocorre nos tecidos de muitos crustáceos e moluscos como osmólitos . A alanina também é muito abundante (sobre-representada) em regiões de proteínas de baixa complexidade .

História e etimologia

A alanina foi sintetizada pela primeira vez em 1850, quando Adolph Strecker combinou acetaldeído e amônia com cianeto de hidrogênio . O aminoácido foi denominado Alanina em alemão, em referência ao aldeído , com o infixo -an- para facilitar a pronúncia, a desinência alemã -in usada em compostos químicos sendo análoga ao inglês -ine .

Estrutura

A alanina é um aminoácido alifático , porque a cadeia lateral conectada ao átomo de carbono α é um grupo metil (-CH 3 ); alanina é o α-aminoácido mais simples depois da glicina . A cadeia lateral de metila da alanina é não reativa e, portanto, dificilmente está diretamente envolvida na função da proteína. A alanina é um aminoácido não essencial , o que significa que pode ser fabricado pelo corpo humano e não precisa ser obtido por meio da dieta. A alanina é encontrada em uma ampla variedade de alimentos, mas é particularmente concentrada em carnes.

Fontes

Biossíntese

A alanina pode ser sintetizada a partir de piruvato e aminoácidos de cadeia ramificada , como valina , leucina e isoleucina .

A alanina é produzida por aminação redutiva do piruvato , um processo de duas etapas. Na primeira etapa, α-cetoglutarato , amônia e NADH são convertidos pela glutamato desidrogenase em glutamato , NAD + e água. Na segunda etapa, o grupo amino do glutamato recém-formado é transferido para o piruvato por uma enzima aminotransferase , regenerando o α-cetoglutarato e convertendo o piruvato em alanina. O resultado líquido é que o piruvato e a amônia são convertidos em alanina, consumindo um equivalente redutor . Como as reações de transaminação são prontamente reversíveis e o piruvato está presente em todas as células, a alanina pode ser facilmente formada e, portanto, tem ligações estreitas com as vias metabólicas, como a glicólise , a gliconeogênese e o ciclo do ácido cítrico .

Síntese química

A L-alanina é produzida industrialmente por descarboxilação do L-aspartato pela ação da aspartato 4-descarboxilase . As rotas de fermentação para L-alanina são complicadas por alanina racemase .

A alanina racêmica pode ser preparada pela condensação de acetaldeído com cloreto de amônio na presença de cianeto de sódio pela reação de Strecker , ou pela amonólise do ácido 2-bromopropanóico .

Síntese de alanina - 1.png
Síntese de alanina - 2.png

Degradação

A alanina é decomposta por desaminação oxidativa , a reação inversa da reação de aminação redutiva descrita acima, catalisada pelas mesmas enzimas. A direção do processo é amplamente controlada pela concentração relativa dos substratos e produtos das reações envolvidas.

Alanine World Hypothesis

Alanina é um dos vinte α-aminoácidos canônicos usados ​​como blocos de construção (monômeros) para a biossíntese de proteínas mediada por ribossomo. Acredita-se que a alanina seja um dos primeiros aminoácidos a ser incluído no repertório padrão do código genético. Com base neste fato, foi proposta a hipótese do "Mundo Alanino". Essa hipótese explica a escolha evolutiva de aminoácidos no repertório do código genético do ponto de vista químico. Neste modelo, a seleção de monômeros (isto é, aminoácidos) para a síntese de proteínas ribossômicas é bastante limitada aos derivados de Alanina que são adequados para a construção de elementos estruturais secundários de hélice α ou folha β . As estruturas secundárias dominantes na vida como a conhecemos são as hélices α e as folhas β e a maioria dos aminoácidos canônicos podem ser considerados derivados químicos da alanina. Portanto, a maioria dos aminoácidos canônicos em proteínas podem ser trocados com Ala por mutações pontuais, enquanto a estrutura secundária permanece intacta. O fato de que Ala imita as preferências de estrutura secundária da maioria dos aminoácidos codificados é praticamente explorado na mutagênese de varredura de alanina . Além disso, a cristalografia clássica de raios-X frequentemente emprega o modelo de polialanina-backbone para determinar estruturas tridimensionais de proteínas usando substituição molecular - um método de faseamento baseado em modelo .

Função fisiológica

Ciclo de glicose-alanina

Em mamíferos, a alanina desempenha um papel fundamental no ciclo de glicose-alanina entre os tecidos e o fígado. Nos músculos e outros tecidos que degradam os aminoácidos para combustível, os grupos amino são coletados na forma de glutamato por transaminação . O glutamato pode então transferir seu grupo amino para o piruvato , um produto da glicólise muscular , por meio da ação da alanina aminotransferase , formando alanina e α-cetoglutarato . A alanina entra na corrente sanguínea e é transportada para o fígado. A reação da alanina aminotransferase ocorre ao contrário no fígado, onde o piruvato regenerado é utilizado na gliconeogênese , formando glicose que retorna aos músculos pelo sistema circulatório. O glutamato no fígado entra na mitocôndria e é decomposto pela glutamato desidrogenase em α-cetoglutarato e amônio , que por sua vez participa do ciclo da uréia para formar uréia que é excretada pelos rins.

O ciclo de glicose-alanina permite que o piruvato e o glutamato sejam removidos do músculo e transportados com segurança para o fígado. Uma vez lá, o piruvato é usado para regenerar a glicose, após o qual a glicose retorna ao músculo para ser metabolizada para energia: isso move a carga energética da gliconeogênese para o fígado em vez do músculo, e todo ATP disponível no músculo pode ser dedicado ao músculo contração. É uma via catabólica e depende da degradação de proteínas no tecido muscular. Se e em que extensão isso ocorre em não mamíferos não está claro.

Link para diabetes

Alterações no ciclo da alanina que aumentam os níveis séricos de alanina aminotransferase (ALT) estão relacionadas ao desenvolvimento de diabetes tipo II.

Propriedades quimicas

( S ) -Alanina (esquerda) e ( R ) -alanina (direita) na forma zwitteriônica em pH neutro

A alanina é útil em experiências de perda de função no que diz respeito à fosforilação . Algumas técnicas envolvem a criação de uma biblioteca de genes, cada um dos quais com uma mutação pontual em uma posição diferente na área de interesse, às vezes até mesmo em todas as posições do gene inteiro: isso é chamado de "mutagênese de varredura". O método mais simples, e o primeiro a ser usado, é o chamado escaneamento de alanina , em que cada posição, por sua vez, sofre mutação para alanina.

A hidrogenação da alanina dá o aminoálcool alaninol , que é um bloco de construção quiral útil.

Radical livre

A desaminação de uma molécula de alanina produz o radical livre CH 3 C HCO 2 - . A desaminação pode ser induzida em alanina sólida ou aquosa por radiação que causa clivagem homolítica da ligação carbono-nitrogênio.

Esta propriedade da alanina é usada em medidas dosimétricas em radioterapia . Quando a alanina normal é irradiada, a radiação faz com que certas moléculas de alanina se tornem radicais livres e, como esses radicais são estáveis, o conteúdo de radicais livres pode ser medido posteriormente por ressonância paramagnética de elétrons para descobrir a quantidade de radiação a que a alanina foi exposta . Esta é considerada uma medida biologicamente relevante da quantidade de dano por radiação que o tecido vivo sofreria sob a mesma exposição à radiação. Os planos de tratamento de radioterapia podem ser fornecidos em modo de teste para pellets de alanina, que podem então ser medidos para verificar se o padrão pretendido de dose de radiação é fornecido corretamente pelo sistema de tratamento.

Referências